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TG(谷氨酰胺轉氨酶)簡介
一、產品概述
谷氨酰胺轉氨酶,簡稱TG酶,在自然界中廣泛存在于人體、高級動物、植物和微生物中,它是一種?;D移酶,可以催化同種或不同蛋白質分子之間的交聯與聚合從而改善和提升食品蛋白質的性能,如乳化性、凝膠性、粘性和熱穩定性等。
二、產品作用機理
1.粘合力極強:用TG催化形成的共價健在一般的非酶催化條件下很難斷裂,所以用TG處理碎肉成形后,經冷凍、切片、烹飪處理均不會散開。
2.pH穩定性很好:TG的最適作用pH為6.0,但在pH5.0~8.0的范圍內TG仍具有較高的活性。
3.熱穩定性強:TG的最適溫度在50℃左右,在45-55℃范圍內都有較高的活性。特別是在蛋白質食品體系中,TG的熱穩定性會顯著提高,這一特性使其在一般的食品加工過程中,不至迅速失活。
4.TG在催化蛋白質反應過程中,溫度(在保持酶活溫度內)與時間成負相關關系:反應溫度高,反應時間短;反之,溫度越低時間越長。不同類型視頻的理化特性,決定反應過程中溫度和時間的關系。
5.使用安全:由于TG廣泛存在于動物組織,人們一直在食用含有TG催化形成的(-谷氨酰)賴氨酸異肽鍵的食物,因此,用TG生產的食品不僅對人體安全,還有利于人體的健康。
三、產品特性
四、TG 作用時間、溫度、pH
酶制劑催化食品加工過程中的各種化學反應,特點是用量少、催化效率高、專一性強。酶的作用受溫度、時間影響很大,溫度高時相對需要的反應時間就會大大縮短,溫度低時,反應速率比較低,甚至還會不反應。
TG 需要的作用時間和溫度是由催化食品的加工工藝、食品最終想要表現出來的物理特性的改善來決定的。當反應溫度升高時,時間會大大減少,在一定范圍內溫度越高,反應速率越大。當溫度繼續升高,TG 酶開始失活,并且溫度越高,需要的失活時間越短。
五、酶的命名與分類
1. 酶的命名
(1) 習慣命名法 1、根據其催化底物來命名;2、根據所催化反應的性質來命名; 3、結合上述兩個原則來命名, 4、有時在這些命名基礎上加上酶的來源或其它特點。
(2) 國際系統命名法 系統名稱包括底物名稱、構型、反應性質,最后加一個酶字 例如:習慣名稱:谷丙轉氨酶 系統名稱:丙氨酸:α-酮戊二酸氨基轉移酶 酶催化的反應:谷氨酸+丙酮酸→α-酮戊二酸+丙氨酸
2. 酶的分類
(1) 水解酶 hydrolase 水解酶催化底物的加水分解反應。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。例如,脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反應:R-COOCH2CH3→RCOOH+ CH3CH2OH
(2) 氧化-還原酶 Oxidoreductase 氧化-還原酶催化氧化-還原反應。主要包括脫氫酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如,乳酸(Lactate)脫氫酶催化乳酸的脫氫反應。
(3) 轉移酶 Transferase 轉移酶催化基團轉移反應,即將一個底物分子的基團或原子轉移到另 一個底物的分子上。例如,谷丙轉氨酶催化的氨基轉移反應。
(4) 裂合酶Lyase裂合酶催化從底物分子中移去一個基團或原子形成雙鍵的反應及其逆反應。主要包括醛縮酶、水化酶及脫氨酶等。例如,延胡索酸水合酶催化的反應。
(5) 異構酶 Isomerase 異構酶催化各種同分異構體的相互轉化,即底物分子內基團或原子的 重排過程。例如,6-磷酸葡萄糖異構酶催化的反應。
(6) 合成酶 Ligase or Synthetase合成酶,又稱為連接酶,能夠催化 C-C、C-O、C-N 以及 C-S 鍵的形成反應。這類反應必須與ATP分解反應相互偶聯。 A + B + ATP + H-O-H ===A ?B + ADP +Pi 例如,丙酮酸羧化酶催化的反應。丙酮酸 + CO2→草酰乙酸
(7) 核酸酶(催化核酸)ribozyme 核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一類特殊的 RNA,能夠催化 RNA分子中的磷酸酯鍵的水解及其逆反應 ◆輔酶 輔酶 coenzyme coenzyme 和金屬離子 根據酶的組成情況,可以將酶分為兩大類:單純蛋白酶 它們的組成為單一蛋白質。結合蛋白酶某些酶,例如氧化- -還原酶等,其分子中除了蛋白質外,還含有非蛋白組分。結合蛋白酶的蛋白質部分稱為酶蛋白,非蛋白質部分包括輔酶及金屬離子(或輔因子cofactor)。酶蛋白與輔助成分組成的完整分子稱為全酶。單純的酶蛋白無催化 功能起并協同實施催化作用,這類分子被稱為輔酶(或輔基)。輔酶是一類具有特殊化學結構和功能的化學結構和功能的化合物。參與的酶促反應主要為氧化還原反還或基團轉移反應。大多數輔酶的前體主要是水溶性 B 族維生素。許多維生素的生理功能與輔酶的作用密切相關。
六、維生素與輔酶
維生素是機體維持正常生命活動所必不可少的一類有機物質。 分為脂溶性和水溶性兩大類,其中脂溶性維生素在體內可直接參與代謝的調節作用,水溶性維生素是通過轉變成輔酶對代謝起調節作用。
七、 酶的結構及催化作用機制
(一)酶分子的結構特點 1、結合部位 Binding site 酶分子中與底物結合的部位或區域一般稱為結合部位。 結合部位決定酶的專一性; 2、催化部位 catalytic site 酶分子中促使底物發生化學變化的部位稱為催化部位。通常將酶的結合部位和催化部位總稱為酶的活性部位或活性中心。 活性中心。催化部位決定酶所催化反應的性質;3、調控部位 Regulatory site 酶分子中存在著一些可以與其他分子發生某種程度的結合的部位,從而引起酶分子空間構象的變化,對酶起激活或抑制作用。
(二)酶活性中心及酶活性中心的必需基團 主要包括: 親核性基團:絲氨酸的羥基,半胱氨酸的巰基和組氨酸的咪唑基;酸堿性基團:門冬氨酸和谷氨酸的羧基,賴氨酸的氨基,酪氨酸的酚 羥基等。
(三)酶活性中心的測定方法 P134-135 分子水平研究酶作用機制,對酶進行模擬或調控的基礎。 ① 切除法 用專一水解酶切除酶分子肽鏈中的部分,測其余部分的活 性,其余部分有活性那么該切除部分并非活性中心,繼續進行切 除測定,反之則是活性中心。transglutaminase ② 化學修飾法 ③ X 射線衍射法 ④ 基因定點突變技術
(四)酶與底物分子的相互作用 135-136 1、酶與底物分子間的作用力 靜電引力 氫鍵 疏水鍵 2、酶與底物分子相互作用的形式 鄰近效應和定向效應 136 與反應過渡態的結合作用 好的底物不一定與酶有很好的親和力但是 其過渡態一定與酶有很強的結合能力 (共價結合 非共價結合); 3、多功能催化作用 酶活中心一般有多個催化基團;4、酶催化作用學說 鎖鑰理論 誘導契合學說 手性催化作用機制 鎖鑰學說認為整個酶分子的天然構象是具有剛性結構的,酶表面具有特定的形 狀。酶與底物的結合如同一把鑰匙對一把鎖一樣科學家后來發現,當底物與酶結合時,酶分子上的某些基團常常發生明顯的變化。另外,酶常常能夠催化同一個生化反應中正逆兩個方向的反應。因此,“鎖和鑰匙學說”把酶的結構看成是固定不變的,這是不符合實際 的。誘導契合學說認為酶表面并沒有一種與底物互補的固定形狀, 而只是由于底物的誘 導才形成了互補形狀,三點結合的催化理論認為酶與底物的結合處至少有三個點, 而且只有一種情況是完全結合 的形式。只有這種情況下,不對稱催化作用才能實現。